Головна
Українська Радянська Енциклопедія
Енциклопедичний словник-довідник з туризму
Юридична енциклопедія - Шемшученко Ю.С.
 
Головна arrow Українська Радянська Енциклопедія arrow федо-фец arrow ФЕРМЕНТИ
   

ФЕРМЕНТИ

(від лат. fermentum— закваска) — білки, кожний з яких здатний вибірково каталізувати (див. Каталіз) певну біохімічну реакцію; відіграють провідну роль у регуляції обміну речовин, впливаючи на перебіг всіх життєвих процесів. Деякі особливості біокаталізу вперше було вивчено під час дослідження явищ травлення і бродіння (1760—1825). У 1814 рос. хімік-органік К. С. Кірхгоф (1764—1833) відкрив явище перетворення крохмалю на цукор у ячмінному солоді. Уявлення про Ф. виникло 1833, коли франц. вчені А. Пайєн та Ж. Персо виявили в осаді, утвореному при додаванні спирту до солодового екстракту, термолабільну речовину, названу ними діастазою (тепер — амілаза), і довели, що ця речовина здатна перетворювати крохмаль на цукор. Назва "діастаза" деякий час була поширена на всі Ф. як загальна назва. Зразу ж після відкриття Ф. звернули увагу на подібність між їх дією й дією дріжджів при бродінні. Так з'явився термін "фермент". У 1860 Л. Пастер описав бродіння як процес, що складається з послідовних ферментативних реакцій. Він вважав, що ф. невіддільні від клітин, а біокаталіз може здійснюватись тільки в живому об'єкті. Нім. хімік Е. Бухнер 1897 одержав систему Ф. з екстракту, в якому не було клітин дріжджів, і довів тим самим здатність Ф. каталізувати хім. перетворення й поза живою клітиною. Але назва "фермент" збереглася і на теперішній час. Першим Ф., виділеним у кристалічному стані, була уреаза, яку одержав 1926 амер. біохімік Дж. Самнер. Потім (1930—36) з'явилися класичні праці про виділення протеолітичних ферментів амер. біохіміка Дж. Нортропа, в яких було доведено, що одержані кристали це — самі Ф., а не кристали інертного білка з адсорбованими на них Ф.

У зв'язку з безперервним зростанням числа відкритих Ф. Міжнародний біохім. союз видав 1972 "Номенклатуру ферментів", де наведені правила з класифікації Ф., створення нових назв Ф. та зміни, відповідно до правил, старих назв, складання кодових номерів (шифрів) Ф. За "Номенклатурою" рекомендовано: використовувати дві назви Ф.— систе- матичну, яка вказує на дію Ф. і тим самим його ідентифікує, та робочу, або тривіальну, якою користуються у щоденній практиці і яка повинна бути короткою; дотримуватись десяткової системи назв Ф-, заснованої на типі реакції, яку Ф. каталізують; надавати Ф. певного шифру, де чотири відокремлені крапками цифри мають певний зміст (перша цифра вказує на належність Ф. до класу, друга — до підкласу, третя — до під підкласу, четверта — порядковий номер Ф. в його підпідкласі). Так,шифр 3.1.3.2. належить кислій фосфатазі (робоча назва), або фосфогідролазі моноефіру ортофосфорної к-ти (систематична назва), і відповідає гідролазі (3.— клас), що діє на складно ефірний зв'язок (1.— підклас), зокрема в молекулі фосфомоноефіру (3.— підпідклас), і має певне місце (2.— номер у підпідкласі). Розрізняють шість осн. класів ф.: 1-й — оксидоредуктази; 2-й — трансферази; 3-й — гідролази; 4-й — ліази; 5-й — ізомерази; 6-й— лігази. Залежно від хім. складу ф. поділяють на прості й складні. Прості Ф. — прості білки, побудовані тільки з залишків амінокислот. Складні Ф.— білки, молекула яких має ще небілкову частину, зокрема кофермент. Кофермент з'єднується з білковою частиною Ф. (апоферментом) частіше слабким нековалентним зв'язком, здатним легко розщеплюватись, іноді — міцним ковалентним зв'язком, утворюючи т. 3. простетичні групи, які залишаються приєднаними до молекули білка протягом всього каталітичного акту. Природний комплекс апоферменту з коферментом наз. холоферментом. Каталітична активність ф. зумовлена особливостями структури, яка визначається гол. чин. розміщенням різних амінокислот в молекулі. Як біокаталізатори, Ф. прискорюють хім. реакції в біол. системі, знижуючи енергію активації і не змінюючи положення рівноваги. Діяння Ф. починається з утворення Ф.-субстратного комплексу, який є нестабільним і після перебігу ферментативної реакції розпадається з утворенням продукту та вільного Ф. (див. схему). З субстратом з'єднується ие вся молекула Ф., а окрема її ділянка — активний центр, до якого субстрат має специфічну спорідненість (див. Комплементарність). Специфічне зв'язування субстрату зумовлене наявністю в активному центрі Ф. хім. груп, здатних утворювати водневі іонні та гідрофобні зв'язки з відповідними хім. групами субстрату. Спорідненість Ф. до субстрату характеризується субстратною константою. Після утворення Ф.-субстратного комплексу починається безпосередньо хім. реакція між Ф. і субстратом, яка відбувається в т. з. каталітичному центрі Ф. Для Ф. характерна різна швидкість перебігу реакцій, що вони каталізують, яка залежить від: а) концентрації Ф.; б) концентрації субстрату; залежність швидкості ферментативного процесу від концентрації субстрату характеризується Міхаеліса константою; в) концентрації водневих іонів (рН) середовища; існують оптимальні значення рН для дії кожного ф.; г) температури середовища; д) наявності активаторів або інгібіторів.

Сировиною для експериментального та промислового одержання Ф. є гол. чин. біол. матеріал — мікроорганізми, тканини рослин і тварин. Процес одержання складається з таких стадій: 1) екстрагування Ф. з біол. матеріалу;2) фракціонування екстракту і видалення баластних білків; 3) тонка очистка Ф. і, якщо можливо, його кристалізація.

Ф. застосовують в різних галузях нар. г-ва. Здавна відому здатність мікроорганізмів до ферментативного каталізу використовують у харчовій пром-сті (сироварінні, виноробстві, пивоварінні). Протеолітичні ферменти широко застосовують для обробки шкір та м'ясних продуктів. Дедалі більшого значення в аналітич. практиці та біохім. технології набуває гетерогенний ферментативний каталіз, який здійснюють за допомогою іммобілізованих Ф.— нерозчинних високоактивних стійких до дії денатуруючих агентів комплексів Ф. з будь-якими їх носіями. В медицині широко застосовуються очищені ферментні препарати.

Літ.: Цыперович А. С. Ферменты. К., 1971; Ленинджер А. Биохимия. Пер. с англ. М., 1976; Диксон М., Уэбб Э. Ферменты, т. 1 — 3. Пер. с англ. М., 1982.

В. К Лішко.

ферменти - leksika.com.ua

 

Схожі за змістом слова та фрази